{"date_updated":"2024-01-23T12:23:35Z","tmp":{"name":"Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)","image":"/images/cc_by_nc.png","short":"CC BY-NC (4.0)","legal_code_url":"https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/legalcode"},"month":"05","article_processing_charge":"Yes (in subscription journal)","day":"02","type":"journal_article","license":"https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/","file":[{"access_level":"open_access","creator":"dernst","file_name":"2023_AngewChem_Becker.pdf","content_type":"application/pdf","checksum":"98e68d370159f7be52a3d7c8a8ee1198","relation":"main_file","file_size":1004676,"date_created":"2024-01-23T08:57:01Z","success":1,"file_id":"14876","date_updated":"2024-01-23T08:57:01Z"}],"abstract":[{"lang":"ger","text":"Aromatische Seitenketten sind wichtige Indikatoren für die Plastizität von Proteinen und bilden oft entscheidende Kontakte bei Protein‐Protein‐Wechselwirkungen. Wir untersuchten aromatische Reste in den beiden strukturell homologen cross‐β Amyloidfibrillen HET‐s und HELLF mit Hilfe eines spezifischen Ansatzes zur Isotopenmarkierung und Festkörper NMR mit Drehung am magischen Winkel. Das dynamische Verhalten der aromatischen Reste Phe und Tyr deutet darauf hin, dass der hydrophobe Amyloidkern starr ist und keine Anzeichen von “atmenden Bewegungen” auf einer Zeitskala von Hunderten von Millisekunden zeigt. Aromatische Reste, die exponiert an der Fibrillenoberfläche sitzen, haben zwar eine starre Ringachse, weisen aber Ringflips auf verschiedenen Zeitskalen von Nanosekunden bis Mikrosekunden auf. 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